美開發(fā)細胞內(nèi)蛋白質相互作用標識技術

美國科學家開發(fā)出一種利用微小熒光分子快速發(fā)現(xiàn)和識別活細胞中蛋白質相互作用的新技術。該技術避免了舊方法中可能產(chǎn)生生物破壞的缺陷，相關內(nèi)容發(fā)表在新出版的《自然：化學生物》雜志上。
　　
    通常，人們利用不同的綠熒光蛋白質（GFP）來為其它蛋白質做標識。但是綠熒光蛋白質不僅大，而且對許多活細胞具有毒性，因此難以用于研究活細胞。此外，綠熒光蛋白質還往往會自動聚集，讓研究人員不容易利用和觀察它們。
   
    美國耶魯大學化學教授阿蘭娜•謝葩紫*的研究小組利用名為“profluorescent”的熒光小分子而不是熒光蛋白質，開發(fā)出了新的標識技術。熒光小分子能十分容易地進入活細胞，并在蛋白質內(nèi)與氨基酸標識序列“捆綁”后發(fā)出熒光。新技術讓研究人員能夠更準確地了解單個活細胞中獨立蛋白質交迭區(qū)復雜的接觸以及各蛋白質之間的關系。

    每個蛋白質由于其直線氨基酸鏈發(fā)出交迭而呈現(xiàn)三維結構。通常每種蛋白質只有一種具有工作能力的形狀，蛋白質這種特殊形狀的產(chǎn)生取決于其氨基酸和細胞中的其它過程。研究人員表示，經(jīng)過對所研究的蛋白質和其氨基酸鏈經(jīng)過處理，當?shù)鞍踪|交迭正確并出現(xiàn)特定的氨基酸標識序列后，它對熒光小分子具有強烈的親合力，能夠吸引并“捆綁”上較多的熒光小分子，發(fā)出明亮的熒光；如果蛋白質交迭錯誤，那么其吸引和“捆綁”染色小分子的能力較差，所發(fā)熒光十分暗淡。